Анализ на фракции белков — расшифровка результатов. В крови пять основных фракций белков Анализ на белковые фракции расшифровка

Исследование белковых фракций (протеинограмма) сыворотки крови и лабораторные исследования, опирающиеся на протеинограмму, нашли разнообразное применение в диагностике заболеваний. Следует заметить, что потенциал протеинограмммы недостаточно используется специалистами и до сих пор не раскрыт полностью.

Основой протеинограмммы является разделение биологических жидкостей, содержащихся в организме человека, на составляющие с помощью электрофореза - метода, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле.. Белковые фракции преимущественно определяют в сыворотке крови, хотя в отдельных случаях можно использовать мочу и спинномозговую жидкость.

Исследование отдельных белков сыворотки крови даёт больше информации, чем определение только общего белка или альбумина . Однако следует понимать, что исследование на белковые фракции позволяет судить о избытке или дефиците белка, которые характерны для некоторых болезней, только в самой общей форме.

В клинических лабораториях для разделения белковых фракций используют агарозный гель, а отдельные фракции проявляют красителем (Amido black). Кроме агарозного геля для протеинограмммы также используют среды на основе целлюлозы (ацетата целлюлозы). Также может быть применен современный метод - капиллярный зональный электрофорез, который фактически не нуждается в твердой или гелеобразной среде, а перемещение ионов происходит в водном буфере. Для определения фракций в капиллярном электрофорезе применяют поглощения света в ультрафиолетовом диапазоне или мощный лазер с последующей фиксацией люминесценции.

В электрическом поле аппарата для электрофореза отрицательно заряженные протеины перемещаются по агарозному гелю к положительно заряженному электроду (аноду) и разделяются по своему заряду. Чем больше заряд, тем ближе к аноду будет находиться фракция. При электрофорезе белков они разделяются на две основные группы: альбумины (50-70% всей массы белков) и глобулины (у здоровых лиц - преимущественно иммуноглобулин G или сокращенно IgG).

Альбумин обладает наибольшим отрицательным зарядом, поэтому мигрирует ближе всего к аноду, по сравнению с глобулинами. В зоне электрофореза на геле можно выделить пять различных полос: преальбумины, альбумины, и глобулины - альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Иногда бета-глобулины можно разделить на отдельные подфракции: бета-1 и бета-2. Иммуноглобулины (IgM, IgG, IgD и IgE) находятся в гамма-полосе. Электрофорез высокого разрешения позволяет определять большое количество отдельных белков: преальбумин, α1-липопротеин, липопротеины высокой и низкой плотности, α1-кислый гликопротеин, α1-антихимотрипсин, церулоплазмин и т.д.

Электрофорез с иммунофиксацией является расширением обычного электрофореза, в котором сначала разделяют белки под действием электрического поля, а затем обрабатываются антителам, специфическим для определенных антигенов, с целью идентификации компонентов каждой полосы. Этот способ применяется для определения изотипов тяжелых (IgM, IgG, IgD или IgE) и легких (каппа или лямбда) цепей, для идентификации специфических парапротеинов.

Усредненные диапазоны нормы белковые фракции сыворотки крови (протеинограммы) для взрослых

Точные диапазоны нормы зависят от метода, использованного для проведения исследования.

Диапазоны нормы протеинограммы для детей (исследование капиллярным электрофорезом )

В качестве диагностического теста, протеинограмма имеет целый ряд приложений. Она особенно полезна при повышении уровня сывороточного иммуноглобулина для различения типа роста: моноклонального или поликлонального. Классическое применение электрофореза сывороточного белка заключается в диагностике пролиферативных заболеваний плазматических клеток (плазмоциты - клетки, которые синтезируют антитела, конечный этап развития В-лимфоцита), в которых производится избыточное количество моноклональных иммуноглобулинов. И наоборот, выявление поликлонального увеличение иммуноглобулина дает основания для проведения дальнейших тестов с целью выявления воспалительных заболеваний - инфекции, аутоиммунного заболевания или, реже, злокачественного новообразования.

Протеинограмма может быть полезным инструментом в случаях хронических аномалий белкового состава крови, например при постоянно повышенном уровне иммуноглобулинов. В ревматологии определение белковых фракций крови особенно полезно при исследовании общих воспалительных состояний. Также это исследование может быть назначен при диагностировании первичного амилоидоза.

Протеинограмма мочи также полезна для исследования протеинурия и определении, где именно происходит потеря белка - в клубочках (гломерулах) или канальцах (тубуларах). При клубочковом заболевании почек в мочу попадают крупные белки; следовательно, на протеинограмме будет увеличен уровень альбумина. Напротив, следствием повреждения аппарата канальцев является неэффективная реабсорбция белков с низким молекулярным весом, что приводит к увеличению белковых фракций альфа-1 и бета-2.

Интересным применения электрофореза белков является определение белковых фракций спинномозговой жидкости при диагностировании рассеянного склероза. Олигоклональные полосы IgG (две или более), найденные на электрофорезе белков спинномозговой жидкости является дополнительным критерием диагноза рассеянный склероз, хотя и не специфическими, поскольку они могут быть найдены при других воспалительных и аутоиммунных неврологических расстройствах.

Значение изменения отдельных белковых фракций

Фракция альбуминов . Увеличение содержания альбуминов наблюдается крайне редко. Основные причины уменьшения содержания альбуминов (гипоальбуминемий) приведены в описании исследования «Альбумин (сыворотка крови) ».

Фракция альфа-глобулинов . Увеличение содержания альфа-глобулинов отражает интенсивность реакции организма на воспалительный процесс, особенно в его острых стадиях. Различают альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин , альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид) и альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин , гаптоглобин , аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин).

• Альфа-1-глобулины: увеличение фракции наблюдается при различных воспалительных процессах: острых , подострых и обострении хронических , а также при поражении печени; всех процессах распада тканей организма или интенсивном делении клеток. Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при недостатке альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.
• Альфа-2-глобулины: увеличение фракции наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов , особенно с выраженным выделением жидкости в полости тела или гнойным характером (пневмония , эмпиема плевры , другие виды гнойных процессов); заболеваниях соединительной ткани (коллагенозы , аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях ; в стадии восстановления после ожогов ; нефротическом синдроме . Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете , изредка при панкреатите , токсических гепатитах и врожденной желтухе новорожденных.

Фракция бета-глобулинов . Бета-глобулины включают в себя трансферрин, гемопексин, иммуноглобулины и липопротеиды. Увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеидемиях , заболеваниях печени, нефротическом синдроме , кровоточащей язве желудка , гипотиреозе . Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липопротеинемии., системная красная волчанка , хронический лимфолейкоз , эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз .

Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает физиологическим (у детей в возрасте 3-5 мес), которое легко проходит, а также врожденным. Патологическими причинами уменьшения этой фракции могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы и уменьшению уровня иммунного ответа организма.

При некоторых заболеваниях могут наступить нарушения при образовании гамма-глобулинов, и в крови появляются «неправильные» патологические протеины - парапротеины , которые обнаруживаются при проведении протеинограммы. Такие изменения отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.

Возникает вопрос - какие меры нужно принять, если результаты протеинограмммы отличаются от нормальных? Все зависит от степени изменений и от фракции, где они обнаружены. Если результаты намекают на возможное пролиферативное заболевания плазматических клеток (например множественную миелому), то немедленные действия крайне важны для сохранения здоровья пациента. В таком случае необходимо определить суммарные иммуноглобулины (как минимум - IgG, IgM и IgA), β2-микроглобулин , содержание свободных легких цепей иммуноглобулинов, полный клинический анализ крови с СОЭ включительно, кальций сыворотки крови , мочевину и креатинин . На базе этих и других исследований гематолог выставляет диагноз.

В плазме человеческой крови находится множество белковых компонентов. Они различны по своему составу, строению и подвижности в определенной среде, проводящей электрический ток. На этом и строится разделение общего белка, который локализуется в плазме, на различные белковые фракции. При проведении электрофореза сыворотки крови выясняют количественное отношение отдельных белковых составляющих и структур. Это необходимо для определения наличия у человека различных патологических явлений, например инфекций или онкологии. Именно электрофорез белков сыворотки крови имеет большое значение при проведении диагностики различных болезней.

Для расщепления белковых фракций применяют электрофорез сыворотки крови, принцип которого основан на разной подвижности белковых компонентов в созданном электрическом поле. Такой метод исследования является более точным и информативным, в отличие от стандартного общего анализа крови. Но при этом электрофорез показывает только количество определённой фракции белка, характер и степень патологического процесса в общей форме. Анализ проведенных исследований позволяет медицинским специалистам выяснить, какое именно соотношение белковых фракций наблюдается в организме человека, и определить специфику патологии, присущую конкретному заболеванию.

Виды белковых фракций

Большую часть основной биологической жидкости человека, или крови, составляют белки. В общем количестве их норма находится в пределах 60-80 г/л. Для получения точного анализа проводится электрофорез сыворотки крови на бумаге. Это исследование является самым распространенным способом анализа. Основной средой является особая фильтровальная бумага. Главная ее особенность - высокая гигроскопичность. Такая бумага может поглотить воды больше своего веса в 130-200 раз. В зависимости от применяемого оборудования электрофорез на бумаге длится 4-16 часов. Происходит подразделение белковых структур. Затем полосы бумаги обрабатывают специальными красками для получения анализа. Такая методика является самой распространенной в работе медицинских лабораторий. За счёт воздействия электрического тока белковые фракции, заряженные отрицательно, двигаются в сторону положительно заряженного электрода. Благодаря этому белковые составляющие крови подразделяются на 5 известных фракций:

• альбумины;
• α 1 -глобулин;
• α 2 -глобулин;
• β - глобулин;
• γ-глобулин.

Альбумины заряжены отрицательно, имеют маленькую, по сравнению с другими фракциями, молекулярную массу. За счет этого скорость их передвижения гораздо выше, чем у остальных фракций, и они дальше всех локализуются от участка старта. Первые три фракции глобулина передвигаются с более низкой скоростью из-за своей массы. Но самая маленькая скорость регистрируется у γ-глобулинов. Эти белки имеют большую массу и крупные, относительно других, размеры. Их заряд почти нейтрален, поэтому данная белковая фракция практически не сдвигается с линии старта.

Необходимость использования

В настоящее время электрофорез сыворотки крови часто проводимый анализ для постановки точного диагноза болезни. Этот анализ могут назначить как терапевты, так врачи узкого профиля. Показаниями по проведению исследований будут:

• различные воспаления;
• болезни хронической природы;
• патологические процессы в соединительной ткани;
• внутреннее кровотечение;

Подготовка к сдаче анализа

Для того чтобы полученные результаты поведенных исследований были верными, не менее чем за 8 часов до сдачи крови необходимо отказаться от приёма еды. Кроме того, необходимо согласовать прием лекарственных средств, если таковые имеются, с лечащим врачом.

Отбор крови

Полезная статья? Поделись ссылкой

Вконтакте

Одноклассники

Для того чтобы результаты не были по ошибке завышены, необходимо снизить до минимума возможность свертывания крови для определения показателя белковых фракций и общего белка. Электрофорез сыворотки крови проводится аккуратно, поскольку существует вероятность искажения полученных результатов из-за фибриногена. Он может прятать ненормальные белки или быть спутанным с ними.

Нормальные значения

В течение суток после сдачи пробы будет готов анализ на электрофорез белков сыворотки крови. Норма полученных показателей по категориям у взрослых людей:

1. Общий белок - 63-82 г/л.
2. Альбумины - 40-60 % от общего количества фракций.
3. α 1 -глобулины - 2-5 %.
4. α 2 -глобулины - 7-13 %.
5. β-глобулины - 8-15 %
6. γ-глобулины - 12-22 %.

Необходимость проведения анализа

Изменение количества любой белковой фракции в большую или меньшую сторону может свидетельствовать о развитии той или иной патологии. Для получения достоверной информации об этом необходим электрофорез белков сыворотки крови. Расшифровка результатов облегчит медицинским специалистам постановку диагноза и выбор лечения.

Увеличение альбуминов

В самом начале при анализе полученных результатов определяют количество альбумина. Увеличение этой фракции может говорить об обезвоживании. Такое может произойти, если у больного отмечается затяжная рвота или нарушения в пищеварительной системе. Также увеличение альбумина происходит при ожогах большой площади кожного покрова.

Снижение альбуминов

Гораздо опаснее, если в организме снижается количество альбуминов, это может говорить о следующих патологиях:

1. Поражения почек и печени.
2. Патологии желудочно-кишечного тракта.
3. Инфекционные процессы.
4. Нарушения в деятельности сердечно-сосудистой системы.
5. Кровотечения.
6. Злокачественные новообразования.
7. Сепсис.
8. Ревматизм.

Незначительное уменьшение количества альбуминов может быть также:

1. У будущих матерей.
2. При превышении дозы лекарственных препаратов.
3. При длительной лихорадке.
4. У заядлых курильщиков.

Изменение количества α1-глобулинов

Уменьшение количества a1-глобулинов регистрируется при недостатке α 1 -антитрипсина. Увеличение же отмечают при обострении воспалений в организме, нарушениях в работе печени, при тканевом распаде.

Снижение α2-глобулинов

Регистрируют его при сахарном диабете, воспалительных процессах в поджелудочной железе, у новорожденных детей при желтухе, при гепатитах токсического происхождения. Свидетельствует оно и о неправильном, несбалансированном питании.

Увеличение α2-глобулинов

Происходит при наличии следующих заболеваний:

1. Воспаления, особенно с присутствием гнойного экссудата (воспаление легких и другие процессы с наличием гноя).
2. Поражения соединительной ткани (например, ревматизм).
3. Злокачественные новообразования.
4. Периоды восстановления после ожогов.
5. Поражение почек.

Кроме того, такое явление характерно для гемолиза крови в пробирке во время проведения исследования.

Увеличение β-глобулинов

Проявляется при гиперлипопротеидемии (увеличении количества липидов в крови), патологиях печени и почек. Можно обнаружить при открытой язве желудка, а также гипотиреозе (нарушение работы щитовидной железы). Снижение фракции регистрируют при гипобеталипопротеинемии (повышение в крови компонента беталипопротеин).

Изменения во фракции γ-глобулинов

Эта фракция включает в свой состав иммуноглобулины. Поэтому увеличение γ-глобулинов регистрируется при сбоях в иммунитете. Обычно это происходит при различных инфекциях, развитии воспалительного процесса, изменениях ткани и ожоговых поражениях. Рост γ-глобулинов отмечают у больных хронической формой гепатита. Практически такая же картина характерна для цирроза печени. При запущенных случаях данного заболевания количество белковой фракции γ-глобулинов значительно выше показателя альбуминов. При определенных болезнях могут возникать сбои в образовании γ-глобулинов, и происходит развитие измененных протеинов в крови - парапротеинов. Для выяснения характера такого развития производится дополнительное исследование - иммуноэлектрофорез. Такая картина характерна для миеломного заболевания и патологии Вальденстрема.

Увеличение количества γ-глобулинов также присуще следующим патологиям:

• красной волчанке;
• эндотелиоме;
• ревматоидной форме артрита;
• остеосаркоме;
• хронической форме лимфолейкоза;
• кандидомикозу.

Снижение количества γ-глобулинов

Снижение показателя γ-глобулинов подразделяют на 3 вида:

1. Физиологический (характерен для детей в возрасте от трех до пяти месяцев).
2. Врожденный (развивается с момента рождения).
3. Идиопатический (когда причину развития установить не удается).

Вторичное снижение регистрируется при развитии заболеваний, которые вызывают истощение иммунной системы. В последнее время в медицинской практике все чаще проводится анализ на определение количества преальбуминов. Обычно такое исследование проводят больным, находящимся в реанимации.

Уменьшение количества преальбуминов очень важный и точный тест на определение недостаточности белковых структур в организме пациента. При проведении анализа на преальбумины выполняют коррекцию белкового метаболизма у таких пациентов.

Электрофорез мочи

Принцип проведения подобного анализа схож с технологией выполнения электрофореза сыворотки крови. Проводят его для более точной постановки диагноза или обнаружения других патологий. Кроме того такой анализ поможет выявить у больного наличие протеинурии.

Заключение

Электрофорез сыворотки крови и мочи - важные методы в диагностике различных инфекционных заболеваний. Благодаря методике исследования и высокой точности они помогают определить вид патологии. Точный диагноз - верный путь к правильному лечению и полному выздоровлению.

Белки представляют собой ключевые элементы всех клеток и тканей организма. Они образуются за счет цепей аминокислот. В организме человека присутствует больше 100 видов молекул белка. Все они реализуют разнообразные функции. Среди молекул выделяют фибриноген, трансферрин, иммуноглобулины, липопротеины, альбумины и прочие. Выделение фракций белков осуществляется различными способами, но наибольшую популярность приобрел электрофорез. Рассмотрим его особенности подробнее.

Общие сведения

Суммарно белки крови формируют «общий белок». Он, в свою очередь, включает в себя такие компоненты, как глобулины и альбумины. Электрофорез белков крови разделяет их на эти элементы. Этот способ разделения позволил вывести диагностику на совершенно новый уровень.

Специфика

Молекулы приобретают отрицательный либо положительный заряд, который зависит от среды, в которой выполняется электрофорез белковых фракций крови . На их перемещение влияет величина заряда. Характер движения определяется и формой, и размером самих молекул, их веса. Элементы с положительным зарядом обладают лучшей адсорбцией, чем с отрицательным.

Альбумины

Они считаются самыми большими белковыми молекулами среди всех фракций в сыворотке. Число альбуминов отражает протеиновый статус многих внутренних органов. В качестве одной из ключевых задач молекул выступает сохранение осмотического коллоидного давления. Оно способствует удержанию жидкой системы в кровеносном русле. В соответствии с этим, можно объяснить развитие таких патологических состояний, как легочные отеки, асцит и пр.

Глобулины

Они подразделяются на несколько групп. Метод электрофореза белков позволяет провести их количественное разделение в лаборатории. Среди составляющих глобулинов выделяют:

1. Альфа-1. Они содержат элементы альфа-1-антитрипсина, а также тироксинсвязывающего глобулина.
2. Альфа-2. В них присутствуют части церулоплазмина, гаптоглобина и пр.
3. Бета-элементы. Среди них выделяют компоненты комплемента, трансферрина, бета-липопротеидов.
4. Гамма-часть. В ней присутствуют иммуноглобулины А, Е, М, G, D.

Электрофорез белков с увеличением частей альфа-1 и альфа-2 указывает на начало воспалительного процесса.

Норма

Электрофорез белков здорового организма отражают следующие показатели (в г/дл):

1. Альбумин 3.4-5.
2. Альфа-1 глобулин — от 0.1 до 0.3.
3. Альфа-2 - от 0.6 до 1.
4. Бета-глобулин - от 0.7 до 1.2.
5. Гамма-глобулин - от 0.7 до 1.6.
6. Общие показатели - от 6.4 до 8.3.

Преимущества диагностики

Как выше было сказано, в медицине используется достаточно много способов разделения протеиновых молекул по тем или иным критериям. Однако наиболее распространенным является электрофорез белков. Белковые фракции, содержащиеся в определенных биологических средах, могут выделяться только этим способом. В частности, он позволяет обнаружить парапротеины. Электрофорез белка - специальный клинический способ анализа. Он дает возможность выявить любые изменения в молекулах, которые могут выступать в качестве признаков тех или иных патологий. Электрофорез белковых фракций - доступный способ диагностики. Он выполняется во всех лабораториях. В качестве несомненных его преимуществ стоит назвать точность и быстроту получения результата. Электрофорез белков сыворотки позволяет выявить изменения:

Получение результатов исследования

Капиллярный электрофорез позволяет выявить некоторые виды протеинов. Однако некоторые молекулы нельзя обнаружить этим способом. Исключение составляет альбумин. Для более глубокого анализа используется электрофорез фракций. Уровень тех или иных групп можно измерить по количеству общего показателя протеинов, умноженному на относительный % доли каждой из них.

Нюансы

Электрофорез белков обязательно должен выполняться одновременно с измерением содержания иммуноглобулинов М, А и G. Варианты с большей концентрацией первых двух, которые не могут отдельно исследоваться, необходимо направить на повторный анализ. Это необходимо для исключения иммунофиксации незначительных парапротеиновых групп.

Клиническая картина

Электрофорез белков позволяет обнаружить начало течения патологий почек и печени, генетические деформации, формирование опухолей злокачественного характера, активацию хронических и острых инфекций. На практике выделен ряд «синдромов», которые показывает расшифровка анализа:

Нефротический синдром

Он диагностируется, если расшифровка исследования указывает на повышение уровня фильтрации белковых молекул почечных канальцев и селективную протеинурию. Последняя представляет собой выведение большого числа альбуминов и незначительного количества низкомолекулярных глобулинов с мочой. Вместе с прогрессированием синдрома обнаруживается интенсивный синтез больших молекул группы альфа-2-глобулина в печени. Они скапливаются в кровяной жидкости. В связи с этим формируется такая картина. Снижается содержание альбумина, и повышается количество альфа-2-глобулина.

Дополнительно

Значительные белковые потери характерны не только для нефротического синдрома. Они отмечаются и при болезни Лаэлла, обширных ожогах, патологиях системы пищеварения и пр. При нарушениях в ЖКТ расшифровка протеинограммы указывает на снижение содержания альбумина и одновременном увеличении процента всех групп глобулинов. Регулировать уровень протеина можно путем регулярного выполнения электрофореза. При этом целесообразно вводить препараты, заменяющие протеиновые элементы. При выраженном снижении гамма-глобулинов диагностируется тяжелый иммунодефицит приобретенного либо врожденного характера. В таких случаях для выявления полной клинической картины рекомендуется дополнительно определить содержание иммуноглобулинов М, А, G.

Парапротеинемия

Электрофорез считается единственным способом, позволяющим ее выявить. Парапротеинемия - симптом, сопровождающий прогрессивный рост опухолей добро- и злокачественного характера. Накопление в крови моноклональных иммуноглобулинов, а также фрагментов их связей свойственно миеломной болезни и ряду лейкозов. Для дифференциации парапротеинов и установления белковых цепей рекомендуется выполнять модифицированный электрофорез - иммунофиксацию. Для проведения исследования используются гелиевые пластины с антисывороткой.

Характеристики фракций на электрофоретической кривой

Моноклональные иммуноглобулины обнаруживаются только при наличии патологии.

Биохимический анализ крови относится к тем видам исследований, точность результата которых во многом зависит от правильной подготовки пациента перед забором материала. Последняя начинается за несколько дней до забора крови:

• за три-четыре дня до сдачи крови на анализ необходимо исключить из рациона алкоголь, жирные и жареные продукты, а также свести к минимуму количество употребляемого чая и кофе. Эти меры позволят получить правдивые сведения о работе печени;
• переходить на полный отказ пищи за сутки-двое до исследования не рекомендуется. Подобные действия могут вызвать искажение результатов, в частности, уровня билирубина, сахара и мочевой кислоты;
• процедуры, назначенные физиотерапевтом, необходимо отменить за двое суток до сдачи крови. Физические факторы, лежащие в основе лечебного действия методик, могут повлиять на уровень биохимических показателей. К таковым относится и рентгенологическое исследование;
• уровень выполняемой физической нагрузки также влияет на биохимический обмен в скелетной мышечной ткани. За двое суток до сдачи крови необходимо снизить физическую активность;
• сдача крови происходит натощак. Принимать пищу необходимо не позднее 12 часов до предполагаемого срока забора материала для биохимического исследования;
• приём жидкости в день забора крови ограничивается небольшим количеством негазированной воды;
• обо всех принимаемых лекарственных препаратах необходимо уведомить лечащего врача. Эти сведения помогут специалисту правильно трактовать выявленные изменения. В особенности это обстоятельство касается больных сахарным диабетом и пациентов, получающих препараты для снижения уровня холестерина в крови.

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α 1 -, α 2 -, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α 2 -глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Бета глобулины наряду со связыванием и переносом иммунный ответ

Фракция β-глобулинов (β 1 + β 2) включает белки, которые также не остаются в стороне при решении значимых задач:

• Переноса железа (Fe) – этим занимается трансферрин;
• Связывания гема Hb (гемопексин) и предупреждения его удаления из организма посредством выделительной системы (уход железа через почки);
• Участия в иммунологических реакциях (компонент комплемента), из-за чего часть бета-глобулинов, наряду с гамма-глобулинами, относят к иммуноглобулинам;
• Транспорта холестеринов и фосфолипидов (β-липопротеины), что увеличивает значимость данных белков в осуществлении холестеринового обмена вообще и в развитии атеросклероза – в частности.

Возрастание концентрации бета-глобулинов в крови (плазма, сыворотка) нередко отмечается при беременности, а также, помимо атерогенной гиперлипопротеинемии, всегда сопровождает нижеперечисленную патологию:

1. Злокачественные онкологические заболевания;
2. Далеко зашедший туберкулезный процесс, локализованный в легких;
3. Инфекционный гепатит;
4. Механическую желтуху;
5. ЖДА (железодефицитную анемию);
6. Моноклональные гаммапатии, миелому;
7. Использование стероидных женских гормонов (эстрогенов).

Краткие выводы

Общий белок в крови не всегда является достоверным показателем патологических изменений в организме, поэтому в клинической лабораторной диагностике важно не только его количественное содержание. Не менее значимым параметром считают соотношение плазменных белков, изменение которого (диспротеинемия) более красноречиво может свидетельствовать о тех или иных нарушениях, а также их стадии, продолжительности во времени и эффективности используемой терапии

Например:

• Развитие в организме острой воспалительной реакции с некрозом тканей незамедлительно активирует ответ белков острой фазы – α 1 и α 2 -глобулинов, а также других острофазных протеинов. Повышение значений данных показателей характерно для острых инфекций, вызванных вирусами, многих острых воспалительных процессов, локализованных в бронхах, легких, почках, сердце (инфаркт миокарда), а также для опухолей и травматических повреждений тканей, в том числе, полученных при хирургических операциях;
• γ-глобулины повышены, наоборот, при хроническом течении заболеваний (хронический активный гепатит, цирроз печени, ревматоидный артрит).

Вывести все публикации с меткой:

Перейти в раздел:

Заболевания крови, анализы, лимфатическая система

Большинство белков крови - альбумин - их содержание в плазме варьируется от 55 до 65%. Остальные белки находятся во фракции глобулинов. Синтез альбумина, альфа и бета-глобулина происходит в клетках печени. Значительная доля бета и гамма-глобулина вырабатывается в костном мозге и лимфатической ткани. Если процентное содержание белковых компонентов отклоняется от нормальных значений, развивается диспротеинемия. В то же время уровень общего белка может оставаться неизменным.
 Основная роль сывороточного альбумина заключается в поддержании коллоидного осмотического давления в плазме на постоянном уровне, а также в распределении воды между кровеносными сосудами и интерстициальным пространством. Альбумины являются переносчиками желчных пигментов, билирубина, лекарств и некоторых гормонов.
 Глобулины делятся на 4 основные фракции. Альфа-1-глобулин широко представлен альфа-1-антитрипсином, который играет роль ингибирования протеазы-трипсина, химотрипсина и эластазы. Альфа-1-глобулин содержит альфа-кислотный гликопротеин, который участвует в образовании новых фибрилл в области воспаления и белков, которые переносят жиры и гормоны.
 Альфа-2-глобулин включает белки острой фазы: альфа-2-макроглобулин, транспортный белок альфа-2-макроглобулин, церулоплазмин и аполипопротеин В. Альфа-2-макроглобулин является модулятором воспалительных и иммунных реакций, участвует в системе свертывания крови. Крови, является неспецифическим маркером. Фиброз печени. Гаптоглобин образует соединение со свободным гемоглобином при разрушении эритроцитов, предотвращая тем самым его выведение из организма; доказана роль этого глобулина в активации лимфоцитов при воспалении. Церулоплазмин - это белок, характеризующийся высокой антиоксидантной способностью. Его основная роль заключается в окислении двухвалентного железа в безопасный трехвалентный. Церулоплазмин содержит 90% всей меди в организме.
 Бета-глобулин состоит преимущественно из белка трансферрина железа. В состав глобулина также входят бета-липопротеины, которые переносят холестерин и фосфолипиды; Иммуноглобулины и компоненты комплемента участвуют в формировании гуморального и клеточного иммунитета. Гамма-глобулин состоит из ряда иммуноглобулинов - IgG, IgM, IgA, IgE. Эти соединения представляют собой антитела, которые в значительной степени ответственны за гуморальный иммунитет. Их основная функция заключается в защите организма от инфекционных агентов.
 Исследование белковых фракций используется в ревматологии для диагностики системных заболеваний соединительной ткани, определения степени активности заболевания и эффективности терапии. Иммунологи и специалисты по инфекционным заболеваниям используют результаты анализа для оценки способности иммунной системы адекватно реагировать на экзогенные и эндогенные антигены, тяжести воспалительного процесса. В гастроэнтерологии фракционирование белков в крови проводится для диагностики и мониторинга заболеваний печени и кишечника, определения уровня печеночной недостаточности и выраженности синдрома кишечной абсорбции.

Описание

Метод определения Капиллярный электрофорез.

Исследуемый материал Сыворотка крови

Доступен выезд на дом

Количественное соотношение фракций общего белка крови, отражающее физиологические и патологические изменения состояния организма.

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля.

Обычно методом электрофореза выделяют 5 - 6 стандартных фракций: 1 - альбумины и 4 - 5 фракций глобулинов (альфа1-, альфа2-, бета- и гамма-глобулины, иногда отдельно выделяют фракции бета-1 и бета-2 глобулинов). Глобулиновые фракции более разнородны.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки: альфа1-антитрипсин (основной компонент этой фракции) - ингибитор многих протеолитических ферментов - трипсина, химотрипсина, плазмина и т. д., а также альфа1-кислый гликопротеин (орозомукоид). Он обладает широким спектром функций, в зоне воспаления способствует фибриллогенезу. К глобулинам относятся транспортные белки: тироксинсвязывающий глобулин, транкортин (функции - связывание и транспорт кортизола и тироксина соответственно), альфа1-липопротеин (функция - участие в транспорте липидов).

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки - альфа2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин. Альфа2-макроглобулин (основной компонент фракции) участвует в развитии инфекционных и воспалительных реакций. Гаптоглобин - это гликопротеин, который образует комплекс с гемоглобином, высвобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе, утилизирующийся затем клетками ретикулоэндотелиальной системы. Церулоплазмин - специфически связывает ионы меди, а также является оксидазой аскорбиновой кислоты, адреналина, диоксифенилаланина (ДОФА), способен инактивировать свободные радикалы. Фракция бета-глобулинов содержит трансферрин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю железа), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета) и часть иммуноглобулинов. Фракция гамма-глобулинов состоит из иммуноглобулинов, (в порядке количественного убывания - IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

При многих заболеваниях встречается нарушение соотношения фракций белков плазмы (диспротеинемия). Диспротеинемии наблюдаются чаще, чем изменение общего количества белка и при наблюдении в динамике могут характеризовать стадию заболевания, его длительность, эффективность проводимых лечебных мероприятий.

Парапротеинемия - появление на электрофореграмме дополнительной дискретной полосы, свидетельствующей о присутствии в большом количестве однородного (моноклонального) белка, обычно иммуноглобулинов или отдельных компонентов их молекул, синтезирующихся в В-лимфоцитах. Большие концентрации М-белка (больше 15 г/л) с большой вероятностью указывают на миелому.

Исследование белковых фракций при подозрении на миелому имеет особую диагностическую ценность. Лёгкие цепи иммуноглобулинов (белок Бенс-Джонса) свободно проходят через сывороточный фильтр и на электрофореграмме сыворотки могут не определяться. Малые М-белки иногда могут наблюдаться при хронических гепатитах, доброкачественно - у пациентов престарелого возраста. Имитировать малую парапротеинемию могут большие концентрации С-реактивного белка и некоторых других острофазных белков, присутствие в сыворотке фибриногена, иногда – лекарственные препараты на основе моноклональных антител в пиковой концентрации (используются в качестве противоопухолевых препаратов, иммунодепрессантов и др.).

Внимание! Данное исследование отдельно не выполняется, только в комплексе с тестами: .

Подготовка

Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи.

Показания к назначению

Острые и хронические воспалительные заболевания (инфекции, коллагенозы).

Онкологические заболевания.

Нарушения питания и синдром мальабсорбции.

Интерпретация результатов

Интерпретация результатов исследований содержит информацию для лечащего врача и не является диагнозом. Информацию из этого раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. Точный диагноз ставит врач, используя как результаты данного обследования, так и нужную информацию из других источников: анамнеза, результатов других обследований и т.д.

Единицы измерения белковых фракций в Независимой лаборатории ИНВИТРО: г/л.

Альтернативные единицы: %.

Референсные значения

Повышение уровня:

Альбумин: дегидратация; шок;

Альбумин:

1. нарушения питания;
2. синдром мальабсорбции;
3. болезни печени и почек;
4. опухоли;
5. коллагенозы;
6. ожоги;
7. гипергидратация;
8. кровотечения;
9. анальбуминемия;
10. беременность;

1. наследственный дефицит альфа1-антитрипсина;
2. болезнь Tangier;

1. снижение альфа2-макроглобулина (панкреатит, ожоги, травмы);
2. снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз);

фракция гамма-глобулина:

1. иммунодефицитные состояния;
2. приём глюкокортикоидов;
3. плазмаферез;
4. беременность.